In einer bahnbrechenden Studie haben Wissenschaftler einen neuartigen, eisenbindenden Protein-Typ entdeckt, der in einer Gemeinschaft von Mikroorganismen vorkommt, die für den Abbau von Methan verantwortlich sind. Diese Entdeckung unterstreicht die Bedeutung der Erforschung von Proteinen in Mikroben, die nicht isoliert werden können, und zeigt, wie solche Studien zur Identifizierung neuer Enzyme für zukünftige Anwendungen beitragen können.
Mikroorganismen sind bemerkenswerte chemische Akteure, die entscheidende biochemische Reaktionen durchführen, um biologisches Material wiederzuverwerten, die Umwelt von Schadstoffen zu befreien und biogeochemische Zyklen auf der Erde zu beeinflussen. Besonders hervorzuheben sind die anaeroben Methanotrophen, die in sauerstoffarmen Umgebungen leben und Methan als Energiequelle nutzen. Indem sie Methan abbauen, verhindern sie, dass dieses potente Treibhausgas in die Atmosphäre gelangt, was ihre Rolle im Kampf gegen den Klimawandel von großer Bedeutung macht.
Die Erforschung der chemischen Prozesse, die in diesen Mikroben ablaufen, gestaltet sich jedoch als äußerst herausfordernd, da diese Organismen nur in Gemeinschaften gedeihen und sich nicht isoliert kultivieren lassen. In einer solchen Gemeinschaft, die auch Methanotrophe beinhaltete, hat der Wissenschaftler Tristan Wagner vom Max-Planck-Institut für Marine Mikrobiologie in Bremen zusammen mit Kollegen aus den Niederlanden und Frankreich ein neuartiges Protein entdeckt, wie in der Fachzeitschrift Communications Biology berichtet wird.
Die Entdeckung begann in einem Bioreaktor an der Universität Radboud in den Niederlanden, wo eine methanabbauende Mikrobengemeinschaft ohne Sauerstoff florierte. Nach der Ernte der Zellen wurden diese nach Bremen gebracht, wo die Forscher begannen, die molekularen Mechanismen hinter dem Methanabbau zu untersuchen. Bei der Analyse der zellulären Bestandteile fiel den Wissenschaftlern eine auffällige rubinrote Färbung der Proteine auf. „Wir hatten mit einer solchen Färbung gerechnet, da wir wussten, dass diese Organismen Häme verwenden, die eisenhaltige Moleküle sind“, erklärt Martijn Wissink, Erstautor der Studie. „Überrascht waren wir allerdings von der Vielzahl an Proteinen, die diese Färbung aufwiesen.“
Um mehr über diese auffälligen Proteine zu erfahren, isolierten die Bremer Forscher eines der rubinroten Proteine und kristallisierten es, um die dreidimensionale Struktur zu bestimmen. Mithilfe von Röntgenstrahlen an der European Synchrotron Radiation Facility gelang es Tristan Wagner, die Struktur des Proteins zu entschlüsseln. Die Struktur ähnelte einem bekannten Eisenspeicherprotein namens Ferritin, jedoch wies das neu entdeckte Protein eine einzigartige Anordnung auf: Es bildete einen kompakten Käfig aus nur 12 Proteinuntereinheiten, was es von den herkömmlichen Bakterioferritinen unterschied, die aus 24 Einheiten bestehen. Dies führte zur Bezeichnung „Mini-Bakterioferritin“.
In enger Zusammenarbeit mit den Forschern der Universität Radboud und des Institut de Biologie Structurale in Grenoble wurden die Eigenschaften dieses neuen Proteins untersucht. Die chemische Zusammensetzung des Häms, seine Eisenbindungsfähigkeit und seine Reaktion auf Sauerstoff wurden allesamt analysiert und zeigten Ähnlichkeiten mit den bekannten Bakterioferritinen. Trotz dieser umfassenden Untersuchungen bleibt die genaue Funktion des Mini-Bakterioferritins unklar. „Die Häufigkeit dieses Proteins in Methanotrophen deutet darauf hin, dass seine Funktion über die einfache Eisenspeicherung hinausgeht“, kommentiert Cornelia Welte, ebenfalls eine der leitenden Autorinnen der Studie.
Zukünftige Forschungen sollen klären, welche Rolle das Mini-Bakterioferritin im Stoffwechsel der Methanotrophen und anderer Mikroorganismen spielt. Genomanalysen haben gezeigt, dass dieses Protein nicht nur in Methanotrophen, sondern auch in vielen anderen Mikroben verbreitet ist. „Die Tatsache, dass ein so weit verbreitetes Ferritin erst jetzt entdeckt wurde, zeigt, wie viel wir noch über die Enzyme mikrobieller Gemeinschaften lernen können“, betonen die Koautoren Olivier Lemaire und Mélissa Belhamri, die sich auf die Isolierung und Charakterisierung von Enzymen aus anaeroben Mikroben spezialisiert haben.
Diese Entdeckung eröffnet neue Perspektiven für die wissenschaftliche und industrielle Nutzung mikrobieller Gemeinschaften und legt das Potenzial dar, das in
