Enzyme trotzen der 100-Grad-Hitzeschranke: Ein innovativer Ansatz zur Nutzung von Biokatalysatoren**

Enzyme trotzen der 100-Grad-Hitzeschranke: Ein innovativer Ansatz zur Nutzung von Biokatalysatoren**

Wissenschaftler der Universität Bielefeld haben einen bahnbrechenden Ansatz entwickelt, mit dem Enzyme auch bei extrem hohen Temperaturen, von 100 Grad Celsius und darüber, effektiv eingesetzt werden können. Diese Entdeckung eröffnet neue Möglichkeiten in der chemischen Industrie, insbesondere in der Produktion von Kosmetik-, Duft- und Kunststoffprodukten, wo oft hohe Temperaturen erforderlich sind. Enzyme, die als Biokatalysatoren fungieren, beschleunigen chemische Reaktionen und tragen dazu bei, diese umweltfreundlicher und nachhaltiger zu gestalten. Die Herausforderung besteht jedoch darin, dass viele Enzyme bei solchen Temperaturen ihre Struktur verlieren und ihre Funktion einbüßen.

Das Forschungsteam unter der Leitung von Professor Dr. Harald Gröger und Professor Dr. Andreas Hütten hat eine Methode entwickelt, um Enzyme in eine poröse Polymerstruktur einzubetten, die sie vor den schädlichen Auswirkungen hoher Temperaturen schützt. Diese Struktur ermöglicht es den Enzymen, ihre Funktion auch unter extremen Bedingungen zu behalten und sie mehrfach zu verwenden, wodurch die Effizienz der chemischen Reaktionen erheblich gesteigert wird.

Enzyme sind in der Natur entscheidend für viele biochemische Prozesse. Sie ermöglichen und steuern die Geschwindigkeit chemischer Reaktionen in lebenden Organismen. Ihre Fähigkeit, Reaktionen unter milden Bedingungen durchzuführen, macht sie besonders wertvoll für die Industrie. Traditionsgemäß müssen chemische Prozesse bei hohen Temperaturen oft mit organischen Lösungsmitteln durchgeführt werden, was den Herstellungsprozess komplizierter und umweltschädlicher macht. Durch das neue Verfahren können die Ausgangsstoffe direkt in geschmolzener Form verwendet werden, was sowohl die Effizienz steigert als auch den Einsatz schädlicher Chemikalien reduziert.

Das Team verwendete eine Lipase, ein Enzym, das häufig in chemischen Synthesen eingesetzt wird, jedoch normalerweise empfindlich auf Hitze reagiert. Durch die Einbettung der Lipase in die poröse Struktur konnten die Forscher demonstrieren, dass das Enzym selbst bei 100 Grad Celsius aktiv bleibt und sogar seine Reaktionsgeschwindigkeit verdoppeln kann. In Versuchen zeigte sich, dass das geschützte Enzym über zwölf Reaktionszyklen hinweg nahezu unverändert seine Leistung behielt, was auf seine Stabilität und Wiederverwendbarkeit hinweist.

Ein entscheidender Aspekt der Forschung war die Entwicklung einer dreidimensionalen Käfigstruktur, die das Enzym nicht nur schützt, sondern es auch ermöglicht, dass die für die Reaktion notwendigen Substanzen ein- und die Produkte austreten können. Dies steht im Gegensatz zu herkömmlichen Methoden, bei denen Enzyme oft auf Oberflächen fixiert werden und somit direkt den Umgebungsbedingungen ausgesetzt sind.

Die Ergebnisse dieser Forschungen sind vielversprechend und könnten weitreichende Anwendungen in der chemischen Industrie haben. Insbesondere die Herstellung von Estern, die in verschiedenen Produkten wie Kosmetika und Kunststoffen verwendet werden, könnte erheblich profitieren. Viele der verwendeten Ausgangsstoffe schmelzen bei Temperaturen über 100 Grad Celsius, und die Möglichkeit, enzymatische Reaktionen direkt bei diesen Temperaturen durchzuführen, könnte den gesamten Prozess vereinfachen und umweltfreundlicher gestalten.

Professor Dr. Gröger betont, dass die Forschung darauf abzielt, biokatalytische Verfahren auch in Bereichen einzusetzen, in denen dies bisher als unmöglich galt. Der Transfer dieser Technologie in industrielle Anwendungen steht im Fokus der nächsten Schritte. Die Forscher haben bereits Gespräche mit Unternehmen geführt, um das Verfahren weiter zu entwickeln und auf andere Enzyme und Prozesse auszudehnen.

Zusammenfassend lässt sich sagen, dass der innovative Ansatz, Enzyme in schützenden Polymerstrukturen zu verpacken, nicht nur die Grenzen der enzymatischen Reaktionsergebnisse erweitert, sondern auch das Potenzial hat, die chemische Industrie nachhaltiger zu gestalten. Zukünftige Forschungen werden sich darauf konzentrieren, die Langzeitstabilität dieser Biokatalysatoren zu untersuchen und das Verfahren auf den technischen Maßstab zu übertragen. Der Jörg Schwarzbich Inventor Award 2025, der für diese Arbeit verliehen wurde, unterstreicht die Bedeutung und das Innovationspotenzial dieser Forschung.